Composición química de los seres vivos

Elementos

C O H y N siempre.
Frecuentemente S y a veces P Fe Cu Mg ....

Definición química

Aminoácidos y polímeros de aminoácidos

Si el polímero es corto se denomina péptido
Si el polímero es largo se denomina proteína

Compuestos químicos orgánicos que llevan un grupo funcional amino y otro ácido

En seres vivos los aminoácidos formadores péptidos y proteínas son :

- α-aminoácidos: grupos amino y ácido contiguos
- L aminoácidos : solo la forma L del isómero óptico

Los péptidos y proteínas están compuestos por 20 tipos de aminoácidos comunes a todos los seres vivos: son los lamados aminiácidos protéicos (todos son α L aminoácidos)

Pueden existir otros aminoácidos además de los 20 protéicos en las proteínas de los seres vivos pero son modificaciones posteriores a su síntesis.

Las células fabrican otros aminoácidos que pueden ser formas D o no α pero no forman proteínas (plantas y hongos sobre todo)

Los 20 aminoácidos protéicos
		Glicocola Gly G			Serina Ser S
		Alanina Ala A			Treonina Thr T
		Valina Val V			A.Aspártico Asp D
		Leucina Leu L			A.Glutámico Glu E
		Isoleucina Ile I			Asparagina Asn N
		Cysteína Cys C			Glutamina Gln Q
		Metionina Met M			Lisina Lys K
		Fenilalanina Phe F			Arginina Arg R
		Tirosina Tyr T			Histidina His H
		Triptófano Trp W			Prolina Pro P

 

Clasificación

Por la polaridad del grupo R
Apolares	Ala . Val . Leu . Ile . Pro . Phe . Trp . Met
Polares sin carga	Gly . Ser . Thr . Cys . Tyr . Asn . Gln
Polares con carga -	Asp . Glu
Polares con carga +	Lys . Arg . His
Por su estructura química
Alifáticos	Hidrocarbonados	Gly . Ala . Val . Leu . Ile
	Azufrados	Met . Cys
	Alcohol	Ser . Thr
	Ácido	Asp . Glu
	Amino	Lys . Arg
	Amida	Asn . Gln
Aromáticos		Phe . Tyr
Heterocíclicos		Pro . Trp . His

 

Propiedades físicas y químicas

Son sólidos cristalinos

Por tener, al menos, dos grupos iónicos y ser moléculas de tamaño mediano.

Tienen puntos de fusión altos

Por tener, al menos, dos grupos iónicos y ser moléculas medianas.
Más altos los mayores y con más grupos polares o iónicos. Menor la glicina.

Solubles en agua

Por tener, al menos, dos grupos iónicos. Más solubles los de resto polar o iónico, menos los de resto apolar.

Anfóteros

Pueden tener ambas cargas.
La carga neta varia según el pH.
Se denomina punto isoeléctrico al pH al que se hacen neutros. Propio de cada aminoácido.

Reactividad común a todos por sus grupos ácidos y aminos

Estos grupos forman el enlace peptídico en péptidos y proteínas

Reacciones por su grupo R variadas.

Alcoholes, amino, carboxilo, amidas son bastante reactivos
Especialmente importantes el grupo sulfihidrilos de la Cys que puede dar lugar a enlaces bisulfuro.

Enlaces no covalentes en péptidos y proteínas

Los restos de los aminoácidos pueden atraerse o repelerse si están cargados eléctricamente (iones o grupos polares)
Pueden establecerse puentes de hidrógeno
Puede segregarse del agua los restos hidrófobos

 

Funciónes

	Formación de péptidos y proteínas
	Formación de otros compuestos - Histamina .(derivado de Histidina) - Inflamación y alergia - Tiroxina, triyodotironina (derivados de tirosina) - Hormonas tiroideas - Reguladoras del metabolismo - Dopamina, Noradrenalina, Adrenalina - (derivado de tirosina) - Hormonas y neurotrasmisores - Serotonina (derivado del Triptófano) - vasoconstricción. neutrotramisor - Melatonina ((derivado del Triptófano) -
	Intermediarios en el metabolismo
	Neurotransmisores - Acido aspártico, Ácido glutámico, Glicina

Síntesis

Los organismos pueden sintetizar en medida variable sus aminoácidos

Autótrofos: sintetizan todos
Heterótrofos : desde todos a ninguno.

Vertebrados pueden sintetizar 10
El resto han de tomarse en la dieta: Arg Lys Trp His Met Val Ile Phe Leu Thr

Son polímeros lineales de aminoácidos

Si son pequeños se denomina péptidos
Si son grandes se les llama proteínas

Los péptidos pequeños, de 2 a 10 aminoácidos se denomina oligopéptidos y los mayores polipéptidos.
El límite entre péptido y proteína se sitúa en unos 100 aminoácidos o peso moleculas 5.000 daltons

Enlaces

Aminoácidos enlazan por sus ácidos y amino en posición alfa

Dan lugar a un enlace amida quese conoce como Enlace peptídico

Es un enlace asímétrico en el sentido de que importa en orden de los aminoácidos.
Es un enlace plano con cierto carácter de doble enlace por resonancia -C=O-NH - <--> -C-OH = N-

Como resultado del enlace se forma una unión química neutra polar: Desaparecen las cargas del amino y el ácido

Propiedades

Muy variables porque dependen se su tamaño y sobre todo del tipo y disposición de los restos de los aminoácidos
Son mucho más variables que polisacáridos, ácidos nucléicos, o lípidos.

Dependen de los aminoácidos, y de su orden.

Es fundamental para las propiedades que tenga un péptido o proteína su estructura espacial
Esta estructura sitúa en diferentes posiciones los restos aminoacídicos.

Puede darse el caso de que una misma secuencia de aminoácidos produzca proteínas con propiedades notablemente diferentes

Clasificación

Por tamaño y composición
Péptidos
Proteínas	Simples u Holoproteínas	Solo aminoácidos 50% C 23% O 16% N 7% H 0-3% S
	Compuestas Conjugadas Heteroproteínas	Glucoproteínas	Aminoácidos y Glúcidos
		Lipoproteínas	Aminoácidos y Lípidos
		Fosfoproteínas	Aminoácidos y Fosfato
		Nucleoproteínas	Aminoácidos y Nucleótidos
		Hemoproteínas	Aminoácidos y Grupo Hemo
		Flavoproteínas	Aminoácidos y Flavina
		Metaloproteínas	Aminoácidos y Metales

Por su forma
Fibrosas	Alargadas. Aminoácidos paralelos a un eje.	Insolubles y resistentes	Elastina . Colágeno . Quratina
Globulares	Aproximadamente esféricas.	Generalmente solubles.	Enzimas, transportadoras,
Otras estructuras más complejas	Parte fibrosa y parte globular o diferentes dominios		Anticuerpos. Miosina. Transmembranales

Por el tipo de cadenas polipeptídicas
Cadena única	Una sola cadena polipeptídica
Oligoméricas	Formadas por varias cadenas iguales (protómeros)
Agregados o Complejos	Formadas por varias cadenas diferentes

 

Tamaño

Péptidos

Hasta 100 restos de aminoácidos y pm 5.000 o menor

Proteínas

Generalmente entre 100 y 300 aminoácidos y peso molecular 12.000 - 36.000

Pueden llegar hasta un peso molecular de más de 1.000.000

 

Estructura de los péptidos y las proteínas

La función de un péptido o proteína depende de la colocación en el espacio de sus grupos R
Por tanto es tan importante su secuencia como su estructura tridimensional
La secuencia determina la estructura tridimensional.

Factores que determinan la estructura tridimensional de una proteína

Tipo de enlace

Enlaces simples con posible giro. Mucha libertas de conformaciones espaciales
Enlace peptídico plano sin giro

Fuerzas eléctricas

Los grupos iónico cargados se atráen si son de diferente carga o se repelen en caso contrario.
Lo mismo ocurre con los restos polares

Puentes de Hidrógeno

Se establecen puentes de H ente C=O....H-N en enlaces peptídicos no contiguos
Se establecen pPuentes de H entre el agua y restos polares o iónicos de los aminoácidos

Segragación de grupos hidrofóbicos

Los grupos apolares tienden a evitar el contacto con el agua y con restos polares o iónicos:. Interacciones hidrófobas

Enlaces bisulfuros entre cisteínas (-S-S--).

Son elaces covalentes entre los grupos sulfidrilo de dos cisteínas.
Es un enlace covalente, por lo tanto, más resistentes que los anteriores
Se crean una vez sintetizada la proteína para estabilizarla estructuralmente

Las proteínas naturales adquieren una única conformación de energía mínima o muy pocas.
El motivo es que ha sido seleccionadas para ser estables y han sido desechadas las de configuración cambiante.
En las proteína existen dominios que contribuyen a esta estabilidad que son comunes a muchas proteínas

En ocasiones ayudan al plegamiento correcto unas proteínas llamadas Chaperonas.

Estabilidad de una proteína

La estructura es estable bajo determinadas condiciones de salinidad, pH y temperaturas fisiológicas

Si cambian las condiciones puede cambiar la estructura y por tanto las propiedades y función : A este proceso se le llama Desnaturalización

Una proteína desnaturalizada ya no es funcional. Dependiendo del tipo de proteína y circunstancias en las que se ha desnaturalizado, la proteína puede quedar modificada permanentemente o bien volver a su copnfiguración original (renaturalización) y ser de nuevo funcional.

Niveles de estructuración

Se define la estructura de una proteína por niveles que implican a los anteriores

Estructura primaria

Secuencia de aminoácidos.
Por convenio se representan del extremo N terminal al C terminal
Ej Met.Leu.Lys-COOH

Estructura secundaria

Ordenación regular en el espacio

Estructura terciaria

Pliegues de la estructura secundaria para dar la estructura tridimensional concreta

Estructura cuaternaria

Niveles superiores de estructuración
- Oligómeros: Organización de varias proteínas del mismo tipo que forman una unidad funcional
- Complejos supramoleculares: Varias proteínas distintas unidas

 

 

Estructura secundaria

Ordenaciones regulares de los aminoácidos enlazados en el espacio.
Existen varias posibilidades:

α - hélice Hélice de 3,6 aa por vuelta con los grupos R al exterior Estabilizada por puentes de H entre C=O de una vuelta y N-H de la superior La rompe la Pro y la inestabilizan la Gly y los aminoácidos con grupos grandes o cargados. Es la estructura principal en algunas proteínas fibrosas como la a-queratina y dominios de proteínas globulares.

Conformación β o Láminas β

Láminas plegadas con gropos R arriba y abajo del plano.

Enlazan por puentes de hidrógeno entre dos cadenas paralelas
Estas cadenas pueden ir en el mismo sentido o en sentido contrario

Pueden enlazar dentro de la misma proteína o con otras adyacentes

La inestabilizan los grupos grandes

Se presenta en proteínas fibrosas o dominios de proteínas globulares en su núcleo

Triple hélice del colágeno

Es una configuración específica de la proteína estructural Colágeno . Muy abundante en animales

Consiste en tres cadenas peptídicas enrolladas en espiral.

Tienen una secuencia repetida de Gly - X - Y - . Abunda Gly, Ala y Pro (para que no se forme α hélice)

---

Estructura terciaria

Disposición de la estructura secundaria en el espacio

En proteínas fibrosas

Generalmente sin codos. A veces puentes bisulfuro entre cadenas.

En proteínas globulares

Presentan dominios α , β o ambos tipo
Presentan poco o ningún espacio interno

Si la proteína está en contacto con el agua (la mayoría), los grupos polares e iónicos quedan expuestos al exterior y los grupos apolartes quedan en el interior

Si la proteína o parte se encuentra en capa hidrófoba de las membranas los grupos quedan al revés

A veces tienen puentes bisulfuro

Hay dominios estables comunes a varias proteínas funcionalmente diferentes.

Varias tienen origen evolutivo común

Estructura terciaria de algunas proteínas
Predominio de hélice alfa		Mixtas
Mixta	Predominio de lámina beta

Estructura cuaternaria

Se habla de estructura cuaternaria cuando las proteínas presentan varias cadenas polipeptídicas unidas

En esta unión actúan fuerzas eléctricas y, a veces, puentes bisulfuro

Muy corriente en proteínas fibrosas. También en globulares
Ej Dímeros de tubulina, tetrámeros de hemoglobina, anticuerpos, etc

Estructura tridimensional de una proteína oligomérica formada por dos subunidades
	1 - Modelo que muestra los dominios estructurales 2 - Modelo espacial compacto 3 - Ambos modelos superpuestos

Propiedades de las proteínas

La secuencia de aminoácidos de cada proteína es específica de cada especie

Las propiedades de un péptido o proteína dependen de su secuencia, especialmente de los aminoácidos orientados al exterior, y de la estructura espacial

Solubilidad

• Son solubles las que presentan grupos polares al exterior (generalmente globulares)
• Son insolubles las que presentan muchos grupos apolares
• Son insolubles los grandes complejos (proteínas fibrosas)
• Las proteínas de membranas presentan parte apolar y parte polar.
• Pueden situarse a un lado de la membrana ligadas a los lípidos de una capa
• Pueden quedar en el interior de la bicapa lipídica
• Pueden ser proteínas que atraviesan la membrana : transmembranales

Desnaturalización

Un cambio de alguna variable del medio (pH, sales, temperatura, etc ) puede cambiar conformación tridimensional y, por tanto, las propiedades de una proteína.

La Renaturalización no siempre posible.

Este es el principal motivo de mantener un pH interno constante y de que las temperaturas extremas dañen a los seres vivos.

Especificidad de función

La estructura y propiedades tan variables de las proteínas hacen que puedan cumplir numerosas y muy diversas funciones biológicas.

Cada proteína cumple una función específica

Son las máquinas celulares. Cada tipo de proteína es una micromáquina con una función específica

Dentro de una misma proteína existen distintos lugares que realizan operaciones variables para desarrollar la función de la proteína

Proteínas homólogas

Al igual que otras características de los seres vivos (morfología, fisiología, metabolismo,...) existen proteínas semejantes en especies próximas y van variando con la escala filogenética.

Esto es un reflejo de la evolución desde un antepasado común

Pueden realizarse árboles filogenéticos estudiando las veriaciones de las proteínas

El ritmo de varaiación de una proteína a lo largo del tiempo es variable y depende de la función de la proteína.
Hay algunas muy variables (reserva, reconocimiento,...) y otras muy estables (algunas estructurales y algunas enzimas,...).

En numerosas ocasiones las proteínas contienen dominios que han evolucionado independientemente para reunirse en una proteína concreta

 

Algunas proteínas se encuentran siempre en el mismo estado: Su función es siempre la misma en las condiciones fisiológicas adecuadas.

Otras proteínas presentan varios posibles estados con actividad diversa.

Regulación a corto plazo. Depende de las condiciones cambiantes del medio que se producen en el ambiente externo o por cambios internos (metabolitos, mensajeros celulares, hormonas,...) La regulación es de tipo no-covalente. Alguna sustancia cambia la conformación de la proteína y cambian sus propiedades. Lo realizan las proteínas alostéricas Ejemplos de este tipo de regulación: - Proteínas contráctiles. - Reguladores genéticos. - Enzimas alostéricas. - Receptores de membrana. - Transportadores de membrana.
Regulación a largo plazo Una modificación en la estructura covalente de la proteína la modifica indefinidamente Puede ser reversible o irreversible Reversibles El mecanismo más común es la fosfatación de algún aminoácido Ejemplos - Reguladoras metabólicas y genéticas
Irreversibles Hidrólisis parcial. Una enzxima elimina parte de la cadena polipeptídica Ejemplos - Enzimas digestivos

Una misma proteína puede tener varias regulaciones
Tiene que ver siempre con su estructura tridimensional

 

Funciones de las proteínas

Las proteínas son las moléculas más versátiles de la célula.
Cumplen muchísimas funciones

	Función	Ejemplos	Va	Ca
	Estructurales Dan forma y soporte a orgánulos, células, tejidos y organismos	Orgánulos y Células - Tubulina de microtúbulos - Actina de microfilamentos - Pilina de pili de bacterias - Clatrina de vesículas - Histonas para ADN - Glucoproteínas de membrana	.	**
		Tejidos - Colágeno y Elastina de conectivos - Mucoproteínas de contacto y excreción
		Organismo - a-Queratina de piel y pelo. - Fibroina o b-queratina de hilos de seda - Exoesqueleto de artrópodos
		Virus - Cápsides viricas . Cápside VIH
	Transportadores en agua Solubilizan sustancias hidrófobas. Crean dilsoluciones coloidales o incorporan el elemento insoluble a la proteína soluble	Lípidos en sangre : - LDL HDL Hierro - Transferrina O2 - Hemoglobina Hemocianina Mioglobina Cobre : - Ceruloplasmina General en sangre: - Seroalbúmina	.	.
	Enzimas Aumentan las velocidades de reacción químicas. Cada reacción química celular catalizada por una enzima		****	**
	Estructuradoras de proteínas Ayudan al plegamiento de las proteínas o las eliminan si no son funcionales	Plegamiento de proteínas: - Chaperonas Destrucción de proteínas: - Proteosoma
	Transportadoras de Membrana Transportan sustancias a través de las membranas. Puede ser a favor de gradiente sin gasto energético o contragradiente con gasto de ATP o intercambio de sustancias	Transporte selectivo a favor de gradiente - Canales de Na . Canales de K . Canales de Ca	**	*
		Transporte activo con o sin gasto de energía - ATP asa Na/K. Bomba de Ca
		Obtención de energía : ATP sintetasa de H+
		Poros o transportadores : - Porina
	Regulación genética Expresan o inhiben la expresión genética		**	.
	Receptores de estímulos Captan un estímulo y mandan un mensajero intracelular	Receptores hormonales . - Receptor FSH . Receptor GH - Receptor β adrenérgico . - Proteína G	**	.
	Movimientos Producen movimiento por desplazamiento de unas moléculas sobre otras.	- Miosina . Células musculares y otras - Pineina Cilios - Flagelina . Flagelos bacterianos - Rotores bacterianos - Dineína . Kinesina de microtúbulos	.	**
	Reserva de aminoácidos	- Ovoalbúmina de huevo. - Caseina de la leche - Gliadina de trigo (gluten) Zeina de maiz	.	.
	Toxinas Dañan células u organismos Suelen ser enzimas potentes o alteraciones de receptores en células nerviosas.	Venenos inyectables: Venenos de serpientes e insectos. - Veneno de escorpión	.	.
		Toxinas microbianas
	Hormonas y neurotransmisores Moléculas mensajeras intercelulares	- Regulación de glucosa Insulina Glucagón - Hipotalámicas FSH , TSH, FH - Hormona del crecimiento GH. - Adrenocorticotrópica - Endorfinas o Encefalina	.	.
	Protección frente a parásitos Lucha inmunitaria frente a microorganismos y endoparásitos	- Anticuerpos de vertebrados. Imnunoglobulinas - Complemento de vertebrados - Cas9 de bacterias (sistema CRISP)	****	.
	Reconocimiento Información de la identidad celular	Complejos de histiocompatibilidad - MHC	.	.
	Coagulación Evitan la salida de líquidos a presión	Proteínas de la coagulación. - Fibrinógeno/Fibrina - Trombina	.	.
	Regulación del pH Atemperan los cambios de pH. Lo hacen todas

Va : Variedad de las proteínas que realizan esta función.
Ca : Cantidad de las proteínas que realizan esta función.

Cada organismo fabrica sus propios péptidos y proteínas a partir de los aminoácidos.

La síntesis es compleja porque ha de recibir información de la secuencia
En ocasiones también hay que plegar adecuadamente las moléculas
En ocasiones hay que modificar aminoácidos o incluir grupos protéticos u otros compuestos

El proceso de crear una secuencia de aminoácidos recibe el nombre de Traducción

La traducción necesita

• Aminoácidos: 20 tipos
• Ribosoma (Un orgánulo complejo formados por ARN y varias cadenas de proteínas)
• ARN mensajero
• ARN de transferencia 100 tipos
• Enzimas aminoacil ARNt sintetasas . Unen ARNt a su aminoácido correspondiente
• Otros factores
• Energía en forma de ATP

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos.

Son imprescidibles para la actividad celular porque en ella suceden miles de reacciones químicas que deben ser controladas.
El conjunto de estas reacciones químicas se conoce como metabolismo

Catalizadores

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores; aumentan la velocidad de una reacción química. Generalmente son proteínas globulares solubles o proteínas de membrana Las enzimas tiene las siguientes características en sus reacciones catalíticas: Aumenta velocidades de reacción entre10E8 a 10E20 Este proceso lo consiguen al disminuir energía de activación de la reacción química Las reacciones catalizadas por enzimas son reacciones reversibles La enzima queda inalteradoa al final del proceso Se requiere muy poca cantidad de una enzima para aumentar notablemente la velocidad de una reacción. La existencia de una serie de enzimas que actúan en cadena en una determinada transformación química da lugar a las llamadas rutas metabólicas. En ellas cada reacción es catalizada por una enzima

Funcionamiento de las enzimas - PDB

Especificidad

La especificidad de las enzimas es casi absoluta

Específicas de la sustancia que toman: sustrato
Específicas de la Sustancia producida: productos

Distinguen entre isómeros ópticos

 

Estructura

Parte de la cadena aminoacídica es estructural Parte de la cadena cumple su funcióm enzimática. Se denomina centro activo o centro catalítico En algunas existe una parte reguladora: centro regulador Tanto el centro activo como el centro regulador son zonas de la estructura tridimensional de la enzima, pero sus aminoácidos no tienen por que ser contiguos en la estructura primaria de la proteína. El centro catalítico y el regulador son zonas pequeñas de la estructura de la proteína Las enzimas pueden ser miles de veces mayores que los sustratos sobreslos que actúan.   Enzimas simples Son las que están compuestas únicamente por aminoácidos. Son capaces de catalizar reacciones sin necesidad de otros compuestos químicos

Centro activo de una enzima: Ribonucleasa

Holoenzimas

Enzimas que tienen una parte no aminoacídica.

En este caso la parte de la cadena o cadenas de aminoácidos recibe el nombre de Apoenzima
y a la parte no formada por aminoácidos de Cofactor

Cadena de aminoácidos (apoenzima) + Cofactor = Holoenzima

El cofactor puede ser:

Un ión metálico
Ej Mg, Zn, Co, Cu...

Un compuesto orgánico sin unión covalente
Este compuesto recibe el nombre de Coenzima
Ej . FAD NAD

Un compuesto orgánico con unión covalente
Si el cofactor unido covalentemente a la cadena de aminoácidos se le llama grupo prostético
Ej Grupo Hemo

Muchas vitaminas y oligoelementos son cofactores .
Por eso su necesidad en la dieta pero en pequeñas cantidades

 

Regulación

Algunas enzimas son reguladas por determinadas sustancias (Inhibición por productos finales, activaciones o inhibiciones por mensajeros celulares ...) En algunos casos de manera muy fina y por varias sustancuias diferentes. En estos casos la enzima suele estar formada por varias cadenas polipeptídicas Enzimas alostéricos Suelen tener reacciones de retroalimentación negativa Inhibidos por productos finales de una ruta metabólica

Enzimas regulados covaletemente

Normalmente otra proteína cambia el estado de la enzima

Fosfatación - Unión de un grupo fosfato a un aminoácido. Realizado por proteínas quinasas

Hidrólisis parcial - Digestión por una enzima

Clasificación de las enzimas

Clasificación de las enzimas
Oxidorreductasas	Oxidan y reducen grupos	Citocromos - Transferencias de electrones Deshidrogenasas - Transferencias de H Oxidasas - Reacciones con O
Transferasas	Tranfieren grupos.	Quinasas - Fosfato - Hidrocarbonados - Aldehido, Carboxilo, Glucosilo - Azufrados , etc
Hidrolasas	Hidrólisis	Esterasas - Esteres Carbohidrolasas - Enlaces Glucosídicos Protidasas - Enlaces Peptídicos Amidasas - Enlaces C-N
Liasas	Adición a dobles enlaces	C=C C=O C=N
Isomerasas	Convierten unos isómeros en otros .
Ligasas o sintetasas	Forman moléculas orgánicas a partir de otras menores

 

Cinética encimática

La actividad de uan determinada enzima depende de

- El tipo de enzima y sustrato
- La concentración de sustrato
- Las condiciones físicas y químicas del medio
- La presencia de inhibidores enzimáticos

Ecuación de Michaelis-Menten

Representa la velocidad de reacción de una enzima respecto a la concentración de sustrato.
La velocidad asciende como consecuencia del accso de los sustratos al centro activo hasta acercarse asintóticamente a una velocidad máxima.

Para caracterizar una velocidad enzimática se utiliza la constante Km que es la concentración de sustrato en la que una cantidad de enzima alcanza la mitad de la velocidad máxima. Da idea de la afinidad de una enzima por sus sutrato

.

Factores que inciden en la actividad enzimática

La velocidad de una enzima depende de su correcya estructura espacial de la proteína y ésta de factores físicos y químicos del medio. Los más determinantes son:

La temperatura

La velocidad aumenta con la temperatura como consecuencia del movimineto de las sustancias químicas implicadas. (las reacciones químicas duplican su velocidad aproximadamente cada 10 ºC de aumento de temperatura) pero a partir de una temperatura se pierde la estructura del centro activo y se desnauturaliza la proteína.

Los diversos seres vivos seleccionan sus enzimas para que actúen a las temperaturas de sus hábitats.

Ej . Muchos microorganismos, plantas y animales exotermos el óptimo es 10-20 ºC . En animales homeotermos 30-40 ºC. En bacterias termófilas 80 - 100ºC

El pH

Las enzimas tienen un óptimo de pH en que su actividad es máxima.
Por encima y por debajo de este óptimo la actividad baja por cambios estructurales y desnaturalización.

Del mismo modo que la temperatura, diferentes enzimas tienen óptimos de pH según el medio donde actúan

Mecanismos para aumentar la actividad enzímática

Aumento de la concentración de sustrato

Aumento de la concentración de moléculas de enzima

Compartimentación

Para que no se dispersen enzimas y sustratos

Formación de complejos multienzimáticos

Los enzimas se traspasan los sustratos para que no se dispersen

Cascadas de reacciones

Enzimas que activan a otras y estas a su vez a otras de modo que se produce un gran efecto en poco tempo
Ej Coagulación de la sangre . Ej Sistema de complemento

Inhibidores enzimáticos

Modifican la actividad natural de una enzima
Puede ser por:

Uniones reversibles al centro activo:

Competencia. Una sustancia compite con el sustrato
Inhibidores competitivos

Uniones irreversibles al centro activo.

Una sustancia impide el acceso al centro activo o lo modifica de modo definitivo
Inhibidores no competitivos

Modificadores de la estructura.

Sustancias que cambian la estructura tridimensional de la proteína
Generalmente la hacen menos activa

Uniones reversibles o irreversibles al centro regulador.

Se modifica el modo de regulación de la enzima

 

Algunos de los venenos más poderosos son inhibidores enzimáticos : Ej Cianuro

Los aminoácidos y las proteínas se conocen desde principios de siglo XIX

A finales de este siglo se reconoce su importancia en los seres vivos

1934 primeras estructuras tridimensionales

1942 cromatografía para separar proteínas

1951 Descubrimineto de estructuras en alfa-hélice y láminas beta

1955 Secuencioa de aa de la insulina

1960 Estructura tridimensional de la mioglobina

1963 Alosterismo en enzimas

1971 Creacion Protein Data Bank PDB para recoger estructuras tridimensionales conocidas

2020 AlphaFold 2 es capaz de predecir estructuras de proteínas basándose en las conocidas

Estructura tridimensional complicada

- Obtener la proteína
- Cristalizarla
- Exponerla a radiación del sincrotron o microscopía electrónica
- Interpretación de los datos obtenidos

Se conocen unas 200.000 estructuras de proteínas expertimentalmente
Se encuentran libre es base de datos pdb

Las simulaciones han sido decepcionantes

Alpha fold - Programa de inteligencia artificial
Permite obtener modelos. Hay unas 200.000.000
Parte de proteínas conocidas y predice las secuencias que se le suministre

PDB - Historia

AlphaFold

1- Modelos moleculares

• Montar aminoácido y un péptido

2 - Programas de química

• Ver en 3D un péptido y una proteína
• Ver en 3D estructura de a-hélice
• Ver en 3D estructura de lámina b
• Visor de proteínas CN3D

3 - Internet

• Página de NCBI

• Paginas PDB

• Página AlphaFold

Vínculos

	Fórmulas de los aminoácidos
	NCBI
	Estructuras tridimensinales de proteínas
	Visor de proteínas Cn3D
	Estructura de las proteínas
	Video proteínas